Boc-Trp-OSu CAS:3392-11-8
Il Boc-Trp-OSu è fondamentale nella chimica della bioconjugazione, in particolare nella funzionalizzazione di peptidi e proteine per applicazioni mirate. Come derivato estere NHS, facilita l'accoppiamento covalente del triptofano protetto con Boc con le ammine primarie presenti in amminoacidi, peptidi o proteine. Questa coniugazione selettiva consente la modifica precisa di specifici residui amminoacidici all'interno di una sequenza peptidica o dell'N-terminale di una proteina, permettendo l'introduzione di gruppi funzionali o marcatori per vari scopi. Ricercatori e biochimici utilizzano il Boc-Trp-OSu nello sviluppo di coniugati peptidici per applicazioni quali la somministrazione mirata di farmaci, i test immunologici e la funzionalizzazione di biomateriali. Accoppiando peptidi modificati con Boc-Trp-OSu a molecole o superfici di targeting, è possibile creare strutture bioattive in grado di interagire selettivamente con recettori cellulari, antigeni o matrici biologiche. Inoltre, Boc-Trp-OSu trova applicazione nella preparazione di coniugati peptide-proteina per la generazione di coniugati anticorpo-farmaco (ADC) e nella marcatura di proteine per analisi di imaging e diagnostiche. La versatilità di Boc-Trp-OSu lo rende uno strumento indispensabile in diversi campi come la biologia chimica, la biotecnologia e le scienze farmaceutiche. La sua compatibilità con i protocolli di bioconjugazione, l'elevata reattività e la selettività contribuiscono al suo ampio utilizzo in ambito accademico e industriale. Sia che venga applicato nella ricerca di base o nello sviluppo di terapie avanzate, Boc-Trp-OSu consente la creazione di coniugati peptidici su misura, fondamentali per il progresso delle terapie mirate e della diagnostica molecolare.
| Composizione | C20H23N3O6 |
| Analisi | 99% |
| Aspetto | polvere bianca |
| Numero CAS | 3392-11-8 |
| Imballaggio | Piccoli e grandi |
| Durata di conservazione | 2 anni |
| Magazzinaggio | Conservare in un luogo fresco e asciutto. |
| Certificazione | ISO. |








